مقایسه و ارزیابی‌خواص عملکردی، ترکیب اسیدهای‌آمینه و شاخص شیمیایی پروتئین‌های‌آبکافتی تولیدشده از منابع مختلف ضایعات (ماهی، مرغ و میگو) به روش آنزیمی

نوآوری در علوم و فناوری غذایی

دوره 15، 4(زمستان) - شماره پیاپی 58، دی 1402، صفحه 91-105   

نوع مقاله: مقاله پژوهشی

شناسه دیجیتال (DOI): 10.30495/jfst.2021.1936288.1739

نویسندگان

سهیل ریحانی پول^{* 1}؛ سکینه یگانه²

¹دانش آموخته دکتری ، گروه فراوری محصولات شیلاتی، دانشکده شیلات و محیط زیست، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی‌گرگان، گرگان، ایران.

²استاد، گروه شیلات، دانشکده علوم دامی و شیلات، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری، ساری، ایران.

چکیده

از مواردی که نوع و حد کارائی پروتئین‌های آبکافتی را در صنایع غذایی (انسان و دام، طیور و آبزیان) مشخص می‌کند، درجه مطلوبیت خواص عملکردی، نوع و ترکیب اسیدهای آمینه است. هدف از پژوهش حاضر در مرحله اول تولید پروتئین آبکافتی از سه منبع شامل ضایعات ماهی (FPH)، مرغ (PPH) و میگو (SPH) و در مرحله دوم مقایسه خواص عملکردی، پروفیل اسیدهای آمینه و شاخص شیمیایی این سه نوع پروتئین بود. نتایج نشان داد که در بین این سه نوع پروتئین، بیشترین میزان حلالیت (18/1±26/94 درصد)، شاخص پایداری امولسیونی (24/2±42/115 دقیقه)، ظرفیت کف‌زایی (15/3±61/182 درصد) و پایداری کف (46/1±75/134 درصد) و ظرفیت نگهداری آب (2/0±87/4 میلی‌لیتر در گرم) به صورت معنی‌داری مربوط به SPH است (05/0>p). ضمن اینکه در زمینه شاخص فعالیت امولسیفایری و ظرفیت جذب روغن بین SPH و FPH اختلاف قابل ملاحظه‌ای ثبت نشد (05/0<p). در ادامه مشخص شد شاخص پایداری امولسیونی در PPH و FPH تقریبا یکسان است (05/0<p). نسبت اسیدهای آمینه ضروری به کل اسیدهای آمینه در SPH، PPH و FPH به ترتیب 54/0، 55/0 و 52/0 و همچنین نسبت اسیدهای آمینه طعم‌زا به کل اسیدهای آمینه در این پروتئین‌ها 35/0، 34/0 و 41/0 گزارش شد. از مقایسه ترکیب اسیدهای آمینه این پروتئین‌ها با نیازهای ماهی کپور مشخص شد اسیدهای آمینه متیونین و فنیل‌آلانین در هر سه پروتئین محدود کننده هستند (شاخص شیمیایی کمتر از یک). از بین سه پروتئین تولیدشده فقط SPH به صورت کامل قادر به تامین نیاز‌های انسان بود و شاخص شیمیایی همه اسیدهای آمینه آن برای انسان بالاتر از یک گزارش شد.

کلیدواژه‌ها

آنزیم فلاورزایم؛ پروتئین‌های آبکافتی؛ خواص عملکردی؛ ترکیب اسیدهای آمینه

مراجع

1. اویسی پور، م. و قمی، م. ر. 1387. بیوتکنولوژی در تولید فراورده­های دریایی. انتشارات دانشگاه آزاد اسلامی واحد تنکابن. 104- 37.
2. اویسی‌پور، م.، عابدیان کناری، ع .، معتمدزادگان، ع . و نظری، ر. 1389. بررسی خواص پروتئین­های هیدرولیز شده امعاء و احشاء ماهی تون زردباله (Thunnus albacares) با استفاده از آنزیم های تجاری. نشریه پژوهش های علوم و صنایع غذایی ایران، جلد 6، شماره 1، 76-68.
3. رضوی شیرازی، ح . 1380. تکنولوژی فراورده­های دریایی، علم فراوری (2). انتشارات نقش مهر.چاپ دوم، 91-14.
4. ریحانی‌پول، س.، جعفرپور، ع. و صفری، ر. 1395. خواص کارکردی و آنتی­اکسیدانی پروتئین آبکافتی تولیدشده از اندرونه ماهی قزل­آلای رنگین­کمان (Oncorhynchus mykiss) با استفاده از روش آنزیمی. علوم و فنون شیلات، دوره 5، شماره 4، 28-13.
5. ریحانی پول، س.، جعفرپور، ع. و صفری، ر. 1397. بررسی پروفیل اسیدچرب روغن، خواص عملکردی و آنتی­اکسیدانی پروتئین حاصله از آبکافت آنزیمی اندرونه ماهی قزل­آلای رنگین­کمان (Oncorhynchus mykiss) با استفاده از آنزیم­های پروتامکس و نئوتراز. نشریه پژوهش­های علوم و صنایع غذایی ایران، جلد‌14،‌شماره‌1، 176-162.
6. شعبانپور، ب.، کردجزی، م. و نظری، خ. 1394. بهینه­سازی شرایط هیدرولیز آنزیمی پروتئین ضایعات سر سینه میگوی ببری سبز (Penaeus semisulcatus) با استفاده از روش پاسخ سطح. بهره­برداری و پرورش آبزیان، دوره 4، شماره 3، 50-29.
7. علی‌عسگری‌رنانی، ک.، جعفرپور، ع .، یگانه، س. و صفری، ر. 1393. پایان نامه کارشناسی ارشد. دانشکده علوم دامی و شیلات، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری.
8. طاهری، ع.، جلالی­نژاد، س. و انوار، ا. 1391. خواص ضدفشار خون و ضداکسیدان پنج نوع پروتئین آبکافتی حاصل از ضایعات میگوی سفید هندی (Penaeus indicus). پاتولوژی مقایسه­ای، دوره‌9، شماره 1، 608-599.
9. یگانه، س.، اسماعیلی، م. و احمدی، ح. 1399. تاثیر زمان آبکافت بر فعالیت آنتی­اکسیدانی پروتئین آبکافتی حاصل از سر ماهی کپور معمولی (Cyprinus carpio). مجله علمی شیلات ایران، دوره 29، شماره 6، 42-29.

 

10. AOAC .2005. Official method of Analysis. 17th Edition, Association of Officiating Analytical Chemists, Washington DC.
11. Cao, W., Zhang, C., Hong, P., and Ji, H. 2008. Response surface methodology for autolysis parameters optimization of shrimp head and amino acids released during autolysis. Food chemistry, 109(1): 176-183.
12. Centenaro, G. S., Centenaro, M. S. and Hernandez, C. P. 2011. Antioxidant activity of protein hydrolysates of fish and chicken bones. Advance Journal of Food Science and Technology, 3(4): 280-288
13. Centenaro, G. S., Salas-Mellado, M., Pires, C., Batista, I., Nunes, M. L., and Prentice, C. 2014. Fractionation of protein hydrolysates of fish and chicken using membrane ultrafiltration: investigation of antioxidant activity. Applied biochemistry and biotechnology, 172(6): 2877-2893.
14. Chobert, J. M., Bertrand-Harb, C., and Nicolas, M. G. 1988. Solubility and emulsifying properties of caseins and whey proteins modified enzymically by trypsin. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 36(5): 883-892.
15. Deeslie, W. D., and Cheryan, M. 1988. Functional properties of soy protein hydrolyzates from a continuous ultrafiltration reactor. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 36(1): 26-31.
16. Dos Santos, S. D. A., Martins, V. G., Salas-Mellado, M., and Prentice, C. 2011. Evaluation of functional properties in protein hydrolysates from bluewing searobin (Prionotus punctatus) obtained with different microbial enzymes. Food and bioprocess technology, 4(8): 1399-1406.
17. Elavarasan, K., Naveen Kumar, V., and Shamasundar, B. A. 2014. Antioxidant and functional properties of fish protein hydrolysates from fresh water carp (Catla catla) as influenced by the nature of enzyme. Journal of Food Processing and Preservation, 38(3): 1207-1214.
18. FAO/WHO. 1990. Energy and protein requirements. Report of joint FAO/ WHO/UNU Expert Consultation Technical Report. FAO/WHO and United Nations University, Geneva, Series No. 724: 116–29.
19. Giménez, B., Gómez-Estaca, J., Alemán, A., Gómez-Guillén, M. C., and Montero, M. P. 2009. Physico-chemical and film forming properties of giant squid (Dosidicus gigas) gelatin. Food Hydrocolloids, 23(3): 585-592.
20. Guerard, F., Guimas, L., and Binet, A. 2002. Production of tuna waste hydrolysates by a commercial neutral protease preparation. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 19: 489-498.
21. Haque, Z. U. 1993. Influence of milk peptides in determining the functionality of milk proteins: a review. Journal of dairy science, 76(1): 311-320.
22. Hoyle, N. T., and Merritt, J. O. H. N. 1994. Quality of fish protein hydrolysates from herring (Clupea harengus). Journal of Food Science, 59(1): 76-79.
23. Iranian National Standard No. 924, 1993. Measurement of total protein in meat and its products. Iran Institute of Standards and Industrial Research.
24. Kinsella, J.E. 1976. Functional properties of proteins in food: A survey,Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 8: 219–280.
25. Klompong, V., Benjakul, S., Kantachote, D., and Shahidi, F. 2007. Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type. Food chemistry, 102(4): 1317-1327.
26. Kristinsson, H. G., and Rasco, B. A. 2000. Fish protein hydrolysates: production, biochemical, and functional properties. Critical reviews in food science and nutrition, 40(1): 43-81.
27. Layne, E. 1957. [73] Spectrophotometric and turbidimetric

 

methods for measuring proteins. Methods in enzymology, 3: 447-454.

28. Linder, M., Fanni, J., and Parmentier, M. 1996. Functional properties of veal bone hydrolysates. Journal of Food Science, 61(4): 712-716
29. Mahmoud, M. I. 1994. Physicochemical and functional properties of protein hydrosylates in nutritional products. Food Technology, 48(10), 89-95.
30. Martin, A. H., Grolle, K., Bos, M. A., Stuart, M. A. C., and van Vliet, T. 2002. Network forming properties of various proteins adsorbed at the air/water interface in relation to foam stability. Journal of Colloid and Interface Science, 254(1): 175-183.
31. Moore, J. 2004. Amino acid analysis of hydrolysates (feed, fxal, etc), Michign State University, Department of Animal Sciences, Nathalie Trottiers Laboratory.
32. Mutilangi, W. A. M., Panyam, D., and Kilara, A. 1996. Functional properties of hydrolysates from proteolysis of heat‐denatured whey protein isolate. Journal of Food Science, 61(2): 270-275.
33. Niittynen, L., Nurminen, M. L., Korpela, R., and Vapaatalo, H. 1999. Role of arginine, taurine 4 and homocysteine in cardiovascular diseases. Annals of Medicine, 31(5): 318-326.
34. 1993. National Research Council. National Academy of Sciences, Nutrient Requirements of Fish. p. 124. Washington, USA
35. Ovissipour, M., Abedian, A., Motamedzadegan, A., Rasco, B., Safari, R., and Shahiri, H. 2009. The effect of enzymatic hydrolysis time and temperature on the properties of protein hydrolysates from Persian sturgeon (Acipenser persicus) viscera. Food Chemistry, 115(1), 238-242.
36. Ovissipour, M., Safari, R., Motamedzadegan, A., and Shabanpour, B. 2012. Chemical and biochemical hydrolysis of Persian sturgeon (Acipenser persicus) visceral protein. Food and Bioprocess Technology, 5(2): 460-465.
37. Pearce, K. N., and Kinsella, J. E. 1978. Emulsifying properties of proteins: evaluation of a turbidimetric technique. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 26(3): 716-723.
38. Rahali, V., Chobert, J. M., Haertle, T. and Gueguen, J. 2000. Emulsification of chemical and enzymatic hydrolysates of β‐lactoglobulin: characterization of the peptides adsorbed at the interface. Food/Nahrung, 44(2): 89-95.
39. Robinson, H. W., and Hogden, C. G. 1940. The biuret reaction in the determination of serum proteins. 1. A study of the conditions necessary for the production of a stable color which bears a quantitative relationship to the protein concentration. Journal of Biological Chemistry, 135: 707-725.
40. Rodríguez-Ambriz, S. L., Martinez-Ayala, A. L., Millán, F., and Davila-Ortiz, G. 2005. Composition and functional properties of Lupinus campestris protein isolates. Plant Foods for Human Nutrition, 60(3): 99-107.
41. Sathe, S. K., and Salunkhe, D. K. 1981. Functional properties of the Great Northern bean (Phaseolus vulgaris L.) proteins: Emulsion, foaming, viscosity, and gelation properties. Journal of Food Science, 46(1): 71-81.
42. Shahidi, F., Han, X. Q., and Synowiecki, J. 1995. Production and characteristics of protein hydrolysates from capelin (Mallotus villosus). Food chemistry, 53(3): 285-293.
43. Skanderby, M. 1994. Protein hydrolysates: their functionality and applications. Food Science and Technology International, 10, 141.
44. Šližytė, R., Mozuraitytė, R., Martínez-Alvarez, O., Falch, E., Fouchereau-Peron, M., and Rustad, T. 2009. Functional, bioactive and antioxidative properties of hydrolysates obtained from cod (Gadus morhua) backbones. Process Biochemistry, 44(6): 668-677.

 

45. Souissi, N., Bougatef, A., Triki-Ellouz, Y. and Nasri, M. 2007. Biochemical and functional properties of sardinella (Sardinella aurita) by-product hydrolysates. Food Technology and Biotechnology, 45(2): 187.
46. Taheri, A., Anvar, S. A. A., Ahari, H., and Fogliano, V. 2013. Comparison the functional properties of protein hydrolysates from poultry by-products and rainbow trout (Onchorhynchus mykiss) viscera. Iranian journal of fisheries sciences, 12(1): 154-169.
47. Turgeon, S. L., Gauthier, S. F., and Paquin, P. 1991. Interfacial and emulsifying properties of whey peptide fractions obtained with a two-step ultrafiltration process. Journal of Agricultural and Food chemistry, 39(4): 673-676.
48. Wasswa, J., Tang, J., Gu, X. H. and Yuan, X. Q. 2007. Influence of the extent of enzymatic hydrolysis on the functional properties of protein hydrolysate from grass carp (Ctenopharyngodon idella) skin. Food Chemistry, 104(4): 1698-1704.